Металлопротеины

Металлопротеи́ны (металлопротеи́ды) — сложные белки, в молекулу которых прочно координированы один или несколько ионов металлов. Металл может входить в состав либо простетической группы (гем, молибденовый кофактор и др.), либо координироваться напрямую остатками аминокислот (чаще всего цистеином, гистидином, аспартатом, глутаматом).

Металлопротеины составляют примерно 30–40 % всех известных белков и выполняют ключевые функции: транспорт кислорода, катализ реакций, перенос электронов, хранение металлов, регуляция генов и защита от окислительного стресса.

Металлопротеины обычно классифицируют по типу содержащегося металла и типу координационной группы.

• Транспорт и хранение кислорода: гемоглобин, миоглобин, гемоцианин, гемэритрин
• Перенос электронов: цитохромы, ферредоксины, голубые медьсодержащие белки
• Ферменты (металлоферменты): карбоангидраза, супероксиддисмутаза, нитрогеназа, уреаза
• Хранение и транспорт металлов: ферритин, трансферрин, металлотионеины
• Регуляция экспрессии генов: белки с «цинковыми пальцами»

Одна и та же биологическая задача — обратимого связывания кислорода в разных группах животных решается с помощью разных металлов:

• Железо в геме — гемоглобин и миоглобин у позвоночных и многих беспозвоночных → кровь красная.
• Медь — гемоцианин у большинства моллюсков и членистоногих (крабы, осьминоги, пауки и др.) → кровь синяя в оксигенированной форме.
• Негемовое железо — гемэритрин у некоторых морских червей (сипункулид, приапулид, брахиопод) → кровь розово-фиолетовая.

Такое разнообразие демонстрирует конвергентную эволюцию транспортных систем кислорода на основе разных металлопротеинов.

• Bertini I., Gray H.B., Stiefel E.I., Valentine J.S. Biological Inorganic Chemistry: Structure and Reactivity. — University Science Books, 2007. — 739 p. — ISBN 978-1-891389-43-6.
• Handbook of Metalloproteins / Eds. Albrecht Messerschmidt et al. — Wiley, 2001–2011.
• Lippard S.J., Berg J.M. Principles of Bioinorganic Chemistry. — University Science Books, 1994.