AIP (белок)
AIP (сокр. от англ. Aryl hydrocarbon receptor interacting protein) — AHR-взаимодействующий белок, также известный как гомолог иммунофилина ARA9, или Х-ассоциированный белок 2 вируса гепатита В (XAP-2), который кодируется одноимённым геном AIP, локализованный на коротком плече (p-плече) 11-й хромосомы[5][6][7]. Белок состоит из последовательности 330 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу равную 37 636 Да[8]. Относится к семейству FKBP.
Функции
AIP может играть положительную роль в опосредованном сигнале AHR, возможно, влияя на его восприимчивость к лиганду и/или его транслокацию к клеточному ядру. AIP является клеточным отрицательным регулятором белка X вируса гепатита B[5]. Кроме того, известно, что он подавляет противовирусную сигнализацию и индукцию интерферона типа I путём воздействия на IRF7, ключевого игрока в противовирусных сигнальных путях[9]. AIP состоит из N-концевого FKBP52-подобного домена и C-концевого TPR-домена[10].
Участие в патологиях
Мутации AIP могут быть причиной семейной формы акромегалии, семейной изолированной аденомы гипофиза (FIPA). Соматотропиномы (то есть GH-продуцирующие аденомы гипофиза), иногда связанные с пролактинами, присутствуют у большинства пациентов с мутировавшими формами AIP[11].
Взаимодействие с белками
AIP взаимодействует со следующими белками:
Кроме того, было показано, что AIP может взаимодействовать с IRF7 для выполнения своей новой функции — негативной регуляции противовирусных сигнальных путей[9].
Примечания
- ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000110711 - Ensembl, May 2017
- ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000024847 - Ensembl, May 2017
- ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ 1 2 Entrez Gene: AIP aryl hydrocarbon receptor interacting protein.
- ↑ Kuzhandaivelu N., Cong Y.S., Inouye C., Yang W.M., Seto E. XAP2, a novel hepatitis B virus X-associated protein that inhibits X transactivation (англ.) // Nucleic Acids Res. : journal. — 1996. — December (vol. 24, no. 23). — P. 4741—4750. — doi:10.1093/nar/24.23.4741. — PMID 8972861. — PMC 146319.
- ↑ 1 2 3 Carver L.A., Bradfield C.A. Ligand-dependent interaction of the aryl hydrocarbon receptor with a novel immunophilin homolog in vivo (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1997. — April (vol. 272, no. 17). — P. 11452—11456. — doi:10.1074/jbc.272.17.11452. — PMID 9111057.
- ↑ UniProt, O00170 (англ.). Дата обращения: 10 сентября 2017. Архивировано 11 сентября 2017 года.
- ↑ 1 2 Zhou Q, Lavorgna A, Bowman M, Hiscott J, Harhaj EW (Июнь 2015). Aryl Hydrocarbon Receptor Interacting Protein Targets IRF7 to Suppress Antiviral Signaling and the Induction of Type I Interferon. The Journal of Biological Chemistry. 290 (23): 14729—39. doi:10.1074/jbc.M114.633065. PMC 4505538. PMID 25911105.
- ↑ Petrulis JR, Perdew GH (2002). The role of chaperone proteins in the aryl hydrocarbon receptor core complex. Chemico-Biological Interactions. 141 (1—2): 25—40. doi:10.1016/S0009-2797(02)00064-9. PMID 12213383.
- ↑ Occhi G., Trivellin G., Ceccato F. et al. Prevalence of AIP mutations in a large series of sporadic Italian acromegalic patients and evaluation of CDKN1B status in acromegalic patients with multiple endocrine neoplasia. (англ.) // Eur. J. Endocrinol. : journal. — 2010. — Vol. 163, no. 3. — P. 369—376. — doi:10.1530/EJE-10-0327. — PMID 20530095. Архивировано из оригинала 14 апреля 2013 года.
- ↑ Petrulis JR, Hord NG, Perdew GH (Декабрь 2000). Subcellular localization of the aryl hydrocarbon receptor is modulated by the immunophilin homolog hepatitis B virus X-associated protein 2. J. Biol. Chem. 275 (48): 37448—53. doi:10.1074/jbc.M006873200. PMID 10986286.
- ↑ Ma Q, Whitlock JP (Апрель 1997). A novel cytoplasmic protein that interacts with the Ah receptor, contains tetratricopeptide repeat motifs, and augments the transcriptional response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzo-p-dioxin. J. Biol. Chem. 272 (14): 8878—84. doi:10.1074/jbc.272.14.8878. PMID 9083006.
- ↑ Kazlauskas A, Sundström S, Poellinger L, Pongratz I (Апрель 2001). The hsp90 chaperone complex regulates intracellular localization of the dioxin receptor. Mol. Cell. Biol. 21 (7): 2594—607. doi:10.1128/MCB.21.7.2594-2607.2001. PMC 86890. PMID 11259606.
- ↑ Sumanasekera WK, Tien ES, Turpey R, Vanden Heuvel JP, Perdew GH (Февраль 2003). Evidence that peroxisome proliferator-activated receptor alpha is complexed with the 90-kDa heat shock protein and the hepatitis virus B X-associated protein 2. J. Biol. Chem. 278 (7): 4467—73. doi:10.1074/jbc.M211261200. PMID 12482853.