CYP1A1

CYP1A1
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

4I8V

Идентификаторы
ПсевдонимыCYP1A1, AHH, AHRR, CP11, CYP1, P1-450, P450-C, P450DX, CYPIA1, cytochrome P450 family 1 subfamily A member 1
Внешние IDOMIM: 108330 MGI: 88588 HomoloGene: 68062 GeneCards: CYP1A1
Расположение гена (человек)
Хр.15-я хромосома человека[1]
Локус15q24.1Начало74,719,542 bp[1]
Конец74,725,536 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
Хр.9-я хромосома мыши[2]
Локус9 B|9 31.34 cMНачало57,595,211 bp[2]
Конец57,611,107 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
  • right lobe of liver

  • epithelium of colon

  • skin of leg

  • mucosa of urinary bladder
Наибольшая экспрессия в
  • transitional epithelium of urinary bladder

  • skin of external ear

  • skin of abdomen
Дополнительные справочные данные
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

1543

13076

Ensembl

ENSG00000140465

ENSMUSG00000032315

UniProt

P04798

P00184

RefSeq (мРНК)

NM_000499
NM_001319216
NM_001319217

NM_001136059
NM_009992

RefSeq (белок)

NP_000490
NP_001306145
NP_001306146

NP_001129531
NP_034122

Локус (UCSC)Chr 15: 74.72 – 74.73 MbChr 9: 57.6 – 57.61 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

CYP1A1 — ген 15-й хромосомы человека, который кодирует[5] белок цитохром P450[6]. Этот белок является членом суперсемейства ферментов цитохрома P450[7].

Цитохром Р450-зависимые монооксигеназы катализируют расщепление различных веществ посредством гидроксилирования с участием донора электрона НАДФН и молекулярного кислорода. В этой реакции один атом кислорода присоединяется к субстрату, а второй восстанавливается до воды.

Ферменты семейства цитохрома P450, в отличие от остальных гемопротеинов, как правило, обладающих одним типом активности и строго определённой функцией, достаточно разнообразны по функциям, типам ферментативной активности, зачастую обладают малой субстратной специфичностью. P450 могут проявлять как монооксигеназную, так и оксигеназную активность, поэтому иногда относятся к оксидазам со смешанной функцией.

Оксигеназные реакции, катализируемые цитохромом Р450, весьма разнообразны. Одна из самых распространённых реакций окисления ксенобиотиков — окислительное деалкилирование, сопровождающееся окислением алкильной группы, присоединённой к атомам N, O или S. Этот процесс происходит в эндоплазматическом ретикулуме (ЭПР) гепатоцитов. Их субстратная специфичность невелика. Они наиболее эффективно катализирует окисление неполярных соединений с алифатическими или ароматическими кольцами. P450 печени, помимо прочего, участвует в окислении спиртов до соответствующих альдегидов. Гидроксилирование гидрофобных соединений улучшает их растворимость в воде и способствует выведению через почки. У разных людей набор цитохромов Р450 в ЭПР различается в силу генетических особенностей. В связи с этим изучение ферментативной системы Р450 имеет большое значение для фармакологии.

Примечания

  1. 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000140465 - Ensembl, May 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000032315 - Ensembl, May 2017
  3. Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. Nelson DR, Zeldin DC, Hoffman SM, Maltais LJ, Wain HM, Nebert DW (Январь 2004). Comparison of cytochrome P450 (CYP) genes from the mouse and human genomes, including nomenclature recommendations for genes, pseudogenes and alternative-splice variants. Pharmacogenetics (англ.). 14 (1): 1—18. doi:10.1097/00008571-200401000-00001. PMID 15128046.
  6. Kawajiri K (1999). CYP1A1. IARC Scientific Publications (англ.) (148): 159—172. PMID 10493257.
  7. Smith G, Stubbins MJ, Harries LW, Wolf CR (Декабрь 1998). Molecular genetics of the human cytochrome P450 monooxygenase superfamily. Xenobiotica; the Fate of Foreign Compounds in Biological Systems (англ.). 28 (12): 1129—1165. doi:10.1080/004982598238868. PMID 9890157.

Литература